膜上的细胞过程通常是快速且短暂的。分子短暂地聚集、再次分离、与不同的伙伴相互作用并沿着或穿过膜移动。因此，重要的是不仅要研究这些过程的静态快照，还要了解它们的动态。但是，如何有条不紊地实现这一目标?马克斯普朗克生物化学研究所的 Petra Schwille 和路德维希马克西米利安大学的 Nikolas Hundt 与他们的团队一起开发了质量敏感粒子跟踪方法——MSPT，它允许在膜上的动态过程中分析蛋白质。
生物物理学家的出发点是质量光度法的最新进展，它已经可以用于确定溶液中未标记分子的分子量。MSPT 的新之处在于，现在可以在其生物学上合理的环境中跟踪膜相关蛋白的动力学。在此过程中，无需标记即可通过分子质量识别单个蛋白质。该出版物的第一作者之一 Frederik Steiert 说：“我们现在可以直接在生物膜上追踪单个蛋白质的质量、它们如何移动以及它们如何相互作用。这使我们能够更详细地研究生物系统的动力学.” 分析动态过程在生物学中尤为重要，因为膜上的许多过程都是瞬态的。
光散射质量测定
新方法基于什么原则?当光击中粒子时，光被散射。散射光的强度取决于粒子的质量。膜上的单个蛋白质直接可见的视频是用显微镜记录的。借助分析软件，可以跟踪这些蛋白质并确定它们的散射信号，从而确定它们的质量。目前这对于分子量至少为 50 kDa 的蛋白质是可能的，即对于所有已知蛋白质的大部分。新 MSPT 方法的另一个优点是蛋白质不必被标记。例如，可以通过将荧光标签附加到分子上来实现标记。然而，标记会带来蛋白质功能受损或荧光标记在实验过程中漂白的风险。
MinDE蛋白系统
为了证明对于生物学问题的方法的潜力，生物物理学使用来自Schwille实验室建立的系统：来自细菌的蛋白质民德系统大肠杆菌(E. 大肠杆菌)。MinD 和 MinE 蛋白与大肠杆菌有关细胞分裂。另一位第一作者塔玛拉·赫尔曼 (Tamara Heermann) 说：“该方法使我们能够表征以前无法测量的动力系统的特性。这不仅使我们能够验证有关 Min 系统的既定发现，而且还获得了新的见解。” 通过使用 MSPT，该团队能够证明 MinD 蛋白的复合物比最初想象的要大。此外，这些实验提供了第一个见解，即 MinE 可以作为 MinD 蛋白的连接件，因此它可以启动较大复合物的膜释放。
正如新论文中所报道的，MSPT 为阐明生物膜的动态过程提供了宝贵的见解。然而，研究人员正在不断努力进一步改进该方法。将来，该方法也应该适用于完整的膜蛋白，它应该允许检测更小的蛋白质。